Recent Advances in Transthyretin Evolution, Structure and Biological Functions

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The evolution of transthyretin has been extensively investigated, and while the structure of the protein has not changed, its function has changed significantly. This monograph will bring the reader up to date on the latest developments and discoveri

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Produktdetails

Titel: Recent Advances in Transthyretin Evolution, Structure and Biological Functions

ISBN: 3642006469
EAN: 9783642006463
Format:  PDF
Sprache: Englisch.
Dateigröße in MByte: 7.
Springer-Verlag GmbH

9. August 2009 - pdf eBook

Beschreibung

There is a strong interest in transthyretin (TTR) in connection with protein evolution, medical and clinical research. Thus, this is an exciting time for experts in TTR research to come together to write a monograph covering both the basic and the clinical research into TTR.

Transthyretin is a protein found in human blood and cerebrospinal fluid. It is directly involved in the transport of thyroid hormones, and indirectly in that of retinol. These hormones are essential for normal growth and development, particularly that of the brain. Spontaneous and inherited diseases affecting transthyretin result in amyloidosis. More than 80 point mutations in transthyretin lead to a variety of illnesses. Liver transplants are the most common treatment, although much research is also being carried out in drug therapies.

The evolution of transthyretin has been extensively investigated - from humans to bacteria, invertebrate animals and plants. The structure of the protein has not changed, but its function has changed significantly. This is a most exciting example for the study of the evolution of protein structure-function relationships.

This monograph will bring the reader up to date on the latest developments and discoveries.

Inhaltsverzeichnis

Mechanisms of Molecular Recognition: Structural Characteristics of Transthyretin Ligand Interactions.
TTR Synthesis During Development and Evolution: what the Marsupials Revealed.
Evolution of Transthyretin Gene Structure.
Evolutionary Insights from Fish Transthyretin.
The Salmonella sp. TLP: a Periplasmic 5-hydroxyisourate Hydrolase.
Vertebrate HIU Hydrolase - Identification, Function, Structure and Evolutionary Relationship with Transthyretin.
Transthyretin-related and transthyretin-like proteins.
The Transthyretin-Retinol-Binding Protein Complex.
TTR and RBP: Implications in Fish Physiology.
TTR and Endocrine Disruptors.
Clinical Implications of TTR Amyloidosis.
Molecular Pathogenesis Associated with Familial Amyloidotic Polyneuropathy.
Histidine 31: The Achilles' heel of Human Transthyretin. Microheterogeneity is not Enough to Understand the Molecular Causes of Amyloidogenicity.
New Therapeutic Approaches for Familial Amyloidotic Polyneuropathy (FAP).
Liver Transplantation for Transthyretin Amyloidosis.
Mouse Models of Transthyretin Amyloidosis.
What have we learned from TTR-null mice: novel functions for TTR?- Transthyretin Null Mice: Developmental Phenotypes.
TTR Null Mice as a Model to Study the Involvement of TTR in Neurobiology: from Neuropeptide Processing to Nerve Regeneration.
Plasma Transthyretin Reflects the Fluctuations of Lean Body Mass in Health and Disease.

Pressestimmen

From the reviews:

"Transthyretin (TTR) is a relatively abundant thyroid hormone carrier protein found in the blood of vertebrates. ... The authors of the book Recent Advances in Transthyretin Evolution, Structure and Biological Functions have produced a comprehensive reference text that does much to reconcile the evolutionary biology, structure-function relationships and pathophysiology of this remarkable protein. ... In summary, this ... text will prove to be essential reading for both expert and non-expert researchers in the field of TTR biology. (Rob Gasperini, Australian Biochemist, Vol. 41 (1), April, 2010)

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