Dieser Band zur Biochemie/Zellbiologie vermittelt Dir die Grundlagen zur Struktur und Funktion der Zelle als kleinster Lebenseinheit: biochemische Prozesse, Energetik, Aufbau und Organisation der Zellbestandteile, Signalerkennung und -weiterleitung. Die Gemeinsamkeiten und Unterschiede zwischen den Zellen der Prokaryoten, Pflanzen, Tiere und Pilze werden fächerübergreifend behandelt und dadurch leicht verständlich.
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Inhaltsverzeichnis
1;Katharina Munk: Taschenlehrbuch Biologie Biochemie Zellbiologie;1 1.1;Auf einen Blick;2 1.2;Innentitel;4 1.3;Impressum;5 1.4;Vorwort;6 1.5;So arbeiten Sie effektiv mit der Taschenlehrbuch-Reihe;8 1.6;Adressen;9 1.7;Inhaltsverzeichnis;10 1.8;1 Die Zelle;18 1.8.1;1.1 Kleinste Lebenseinheit Zelle;18 1.8.2;1.2 Die verschiedenen Organisationsformen der Zelle;21 1.8.2.1;1.2.1 Die Zelle der Bacteria;22 1.8.2.2;1.2.2 Die Zelle der Archaea;26 1.8.2.3;1.2.3 Die Zelle der Eukarya;27 1.8.3;1.3 Mikroskopie;31 1.8.3.1;1.3.1 Das Lichtmikroskop;32 1.8.3.2;1.3.2 Das Elektronenmikroskop;38 1.8.3.3;1.3.3 Herstellung mikroskopischer Präparate;40 1.8.3.4;1.3.4 In vivo-Betrachtungen;45 1.9;2 Biophysikalische Grundlagen;47 1.9.1;2.1 Die besondere Rolle des Wassers;47 1.9.1.1;2.1.1 Die Struktur des Wassers;47 1.9.1.2;2.1.2 Wasser als Lösungsmittel;49 1.9.2;2.2 Gleichgewichte;53 1.9.2.1;2.2.1 Das Massenwirkungsgesetz;53 1.9.2.2;2.2.2 Das Löslichkeitsprodukt;54 1.9.3;2.3 Säuren, Basen und Puffer;55 1.9.3.1;2.3.1 Dissoziation des Wassers;56 1.9.3.2;2.3.2 Der pH-Wert;57 1.9.3.3;2.3.3 Puffer;62 1.9.3.4;2.3.4 Biologische Puffersysteme;63 1.9.4;2.4 Physikalische Faktoren für den Stofftransport;65 1.9.4.1;2.4.1 Diffusion;65 1.9.4.2;2.4.2 Ficksche Diffusionsgesetze;66 1.9.4.3;2.4.3 Diffusion und Membranen;68 1.9.4.4;2.4.4 Osmotische Erscheinungen;69 1.9.4.5;2.4.5 Osmose und Tonizität;71 1.9.4.6;2.4.6 Donnan-Verteilung;72 1.9.4.7;2.4.7 Viskosität;74 1.9.4.8;2.4.8 Strömung in Kapillaren;75 1.9.5;2.5 Thermodynamische Grundlagen;77 1.9.5.1;2.5.1 Der Erste Hauptsatz;78 1.9.5.2;2.5.2 Die Enthalpie;79 1.9.5.3;2.5.3 Der Zweite Hauptsatz;80 1.9.5.4;2.5.4 Chemisches Potential;82 1.9.5.5;2.5.5 Freie Standard-Bildungsenthalpie und Standardzustände;82 1.9.5.6;2.5.6 Die Änderung der freien Enthalpie unter Nicht-Standardbedingungen;84 1.9.5.7;2.5.7 Gekoppelte Reaktionen;85 1.9.6;2.6 Elektrochemie;86 1.9.6.1;2.6.1 Redoxreaktionen;86 1.9.6.2;2.6.2 Redoxpotentiale;87 1.9.6.3;2.6.3 Arbeitsleistung bei Redoxreaktion
en;90 1.9.6.4;2.6.4 Die Nernst-Gleichung;91 1.9.6.5;2.6.5 Einfluss des pH-Wertes auf das Redoxpotential;92 1.9.6.6;2.6.6 Elektrochemisches Potential und Membranpotential;93 1.9.6.7;2.6.7 Goldman-Gleichung;94 1.9.6.8;2.6.8 Chemiosmotische Theorie und protonenmotorische Kraft;95 1.9.7;2.7 Licht und Leben;97 1.9.7.1;2.7.1 Die Natur des Lichts: elektromagnetische Wellen;98 1.9.7.2;2.7.2 Lichtabsorption;99 1.9.7.3;2.7.3 Messung der Lichtabsorption;102 1.10;3 Aufbau und Eigenschaften biologischer Makromoleküle;104 1.10.1;3.1 Aufbau und Zusammenhalt von Makromolekülen;104 1.10.1.1;3.1.1 Verschiedene Bindungstypen bestimmen die Raumstruktur biologischer Makromoleküle;105 1.10.2;3.2 Kohlenhydrate;109 1.10.2.1;3.2.1 Monosaccharide;109 1.10.2.2;3.2.2 Oligo- und Polysaccharide;114 1.10.3;3.3 Nucleinsäuren;120 1.10.3.1;3.3.1 Die Bausteine der Nucleinsäuren;122 1.10.4;3.4 Lipide;125 1.10.4.1;3.4.1 Die Struktur der Fette;126 1.10.4.2;3.4.2 Die Struktur der Wachse;128 1.10.4.3;3.4.3 Die Struktur der komplexen Lipide;128 1.10.4.4;3.4.4 Die Struktur der Isoprenoide;129 1.10.5;3.5 Isomerie bei Biomolekülen;131 1.10.5.1;3.5.1 Konstitutionsisomere;132 1.10.5.2;3.5.2 Stereoisomere;132 1.11;4 Proteine;137 1.11.1;4.1 Die Funktion von Proteinen;137 1.11.2;4.2 Die Aminosäuren Bausteine der Proteine;138 1.11.2.1;4.2.1 Eigenschaften von Aminosäuren;139 1.11.2.2;4.2.2 Die 20 Standardaminosäuren;140 1.11.2.3;4.2.3 Weitere proteinogene Aminosäuren;143 1.11.2.4;4.2.4 Nicht proteinogene Aminosäuren und Aminosäurederivate;145 1.11.3;4.3 Die Struktur von Proteinen;146 1.11.3.1;4.3.1 Die verschiedenen Sekundärstrukturen von Proteinen;148 1.11.3.2;4.3.2 Von der Sekundär über die Supersekundär zur Tertiärstruktur;155 1.11.3.3;4.3.3 Die Stabilisierung von Proteinstrukturen;158 1.11.3.4;4.3.4 Der rätselhafte Faltungscode der Proteine;160 1.11.3.5;4.3.5 Die Quartärstruktur;162 1.11.4;4.4 Die Methoden der Proteinchemie;164 1.11.4.1;4.4.1 Proteinnachweis;164 1.11.4.2;4.4.2 Elektrophoretische Techniken;166 1.
11.4.3;4.4.3 Proteinreinigung;168 1.11.4.4;4.4.4 Analyse der Proteinstruktur;171 1.11.4.5;4.4.5 Recherche im Internet und Proteindatenbanken;178 1.11.4.6;4.4.6 Protein-Engineering;180 1.12;5 Enzymbiochemie;183 1.12.1;5.1 Was sind Enzyme?;183 1.12.1.1;5.1.1 Enzymspezifitäten;183 1.12.1.2;5.1.2 Die Rolle der Coenzyme;186 1.12.1.3;5.1.3 Einteilung der Enzyme;186 1.12.1.4;5.1.4 Isoenzyme;187 1.12.2;5.2 Strategien der Enzymkatalyse;189 1.12.2.1;5.2.1 Reaktionskinetik;189 1.12.2.2;5.2.2 Die Reaktionsgeschwindigkeit;190 1.12.2.3;5.2.3 Übergangszustand und Temperaturabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit;191 1.12.2.4;5.2.4 Katalyse durch Erniedrigung der Aktivierungsenergie;193 1.12.2.5;5.2.5 Das aktive Zentrum;194 1.12.2.6;5.2.6 Enzymaktivitäten;196 1.12.2.7;5.2.7 Einfluss des pH-Werts auf die Enzymaktivität;198 1.12.2.8;5.2.8 Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität;198 1.12.3;5.3 Enzymkinetik;199 1.12.3.1;5.3.1 Die Michaelis-Menten-Gleichung;200 1.12.3.2;5.3.2 Die Michaelis-Konstante;203 1.12.3.3;5.3.3 Das Verhältnis Michaelis-Konstante/Wechselzahl;204 1.12.3.4;5.3.4 Linearisierung der Michaelis-Menten-Gleichung;206 1.12.3.5;5.3.5 Hemmung der enzymatischen Aktivität;207 1.12.3.6;5.3.6 Irreversible Hemmung;208 1.12.3.7;5.3.7 Reversible Hemmtypen;208 1.12.3.8;5.3.8 Substrat- und Produkthemmung;213 1.12.3.9;5.3.9 Mehrsubstratreaktionen;213 1.12.4;5.4 Regulation der enzymatischen Aktivität;215 1.12.4.1;5.4.1 Keine Wirkung ohne Enzym;216 1.12.4.2;5.4.2 Zymogenaktivierung;217 1.12.4.3;5.4.3 Schlüsselenzyme;217 1.12.4.4;5.4.4 Regulation durch kovalente Modifikation;218 1.12.4.5;5.4.5 Allosterische Effekte und Kooperativität;219 1.12.4.6;5.4.6 Kooperativität;220 1.12.5;5.5 Mechanismen der Enzymkatalyse;222 1.12.5.1;5.5.1 Serinproteasen;224 1.12.5.2;5.5.2 Metallionen-Katalyse;228 1.12.5.3;5.5.3 Lysozym;231 1.12.6;5.6 Ribozyme;232 1.12.6.1;5.6.1 Spleißen;233 1.12.6.2;5.6.2 Viroide und Hammerhead-Ribozyme;233 1.13;6 Coenzyme;236 1.13.1;6.1 Cofaktor, Coenzym oder prosthetis
che Gruppe?;236 1.13.2;6.2 Cofaktoren der Oxidoreductasen;240 1.13.2.1;6.2.1 Nicotinamidnucleotide;240 1.13.2.2;6.2.2 Flavinnucleotide;242 1.13.2.3;6.2.3 Faktor 420;244 1.13.2.4;6.2.4 Chinone;245 1.13.2.5;6.2.5 Glutathion;247 1.13.2.6;6.2.6 Tetrahydrobiopterin;248 1.13.2.7;6.2.7 Liponsäure;248 1.13.2.8;6.2.8 Metallionen als Cofaktoren;250 1.13.2.9;6.2.9 Eisen-Schwefel-Cluster;251 1.13.2.10;6.2.10 Molybdopterin;252 1.13.2.11;6.2.11 Metallporphyrine als Cofaktoren;253 1.13.3;6.3 Coenzyme für den Transfer von C1-Fragmenten;258 1.13.3.1;6.3.1 S-Adenosylmethionin;258 1.13.3.2;6.3.2 Tetrahydrofolat;258 1.13.3.3;6.3.3 Biotin;261 1.13.4;6.4 Coenzyme für den Transfer von C2- und größeren Fragmenten;264 1.13.4.1;6.4.1 Coenzym A;265 1.13.5;6.5 Energiereiche Phosphorverbindungen als Cofaktoren;267 1.13.5.1;6.5.1 Nucleotide als Cofaktoren;267 1.13.5.2;6.5.2 Andere energiereiche Phosphor-Verbindungen als Cofaktoren;271 1.13.6;6.6 Coenzyme der Lyasen, Isomerasen und Ligasen;272 1.13.6.1;6.6.1 Thiamindiphosphat;272 1.13.6.2;6.6.2 Pyridoxalphosphat;273 1.13.6.3;6.6.3 Cobalamin (Coenzym B12);276 1.14;7 Stoffwechsel;279 1.14.1;7.1 Grundprinzipien des Stoffwechsels;279 1.14.1.1;7.1.1 ATP und weitere energiereiche Verbindungen;282 1.14.1.2;7.1.2 Mechanismen der ATP-Synthese;285 1.14.1.3;7.1.3 Ein Überblick über die Reaktionen des Stoffwechsels;287 1.14.2;7.2 Der Kohlenhydratstoffwechsel;290 1.14.2.1;7.2.1 Die Glykolyse;291 1.14.2.2;7.2.2 Polysaccharide;297 1.14.2.3;7.2.3 Die Gluconeogenese;302 1.14.2.4;7.2.4 Der Pentosephosphatweg;305 1.14.2.5;7.2.5 Anaerober Glucoseabbau: Verschiedene Gärungen;307 1.14.2.6;7.2.6 Oxidative Decarboxylierung des Pyruvats;309 1.14.2.7;7.2.7 Der Citratzyklus;310 1.14.2.8;7.2.8 Der Glyoxylatzyklus;315 1.14.3;7.3 Die Atmungskette;317 1.14.3.1;7.3.1 Die Komponenten der Atmungskette;318 1.14.3.2;7.3.2 Aufbau der protonenmotorischen Kraft;320 1.14.3.3;7.3.3 Kopplung von Oxidation und Phosphorylierung;322 1.14.3.4;7.3.4 Struktur und Funktion der ATP-Synthase;324
1.14.3.5;7.3.5 Energiebilanz der Atmungskette;326 1.14.3.6;7.3.6 Der respiratorische Quotient;328 1.14.3.7;7.3.7 Regulation der Atmungskette;328 1.14.4;7.4 Der Lipidstoffwechsel;330 1.14.4.1;7.4.1 Die ß-Oxidation der Fettsäuren;331 1.14.4.2;7.4.2 Die Fettsäurebiosynthese;338 1.14.4.3;7.4.3 Die Biosynthese von Lipiden;342 1.14.5;7.5 Der Stickstoffstoffwechsel;347 1.14.5.1;7.5.1 Stickstoff-Assimilation;348 1.14.5.2;7.5.2 Aminosäuresynthese;348 1.14.5.3;7.5.3 Nucleotidsynthese;351 1.14.5.4;7.5.4 Aminosäureabbau;352 1.14.5.5;7.5.5 Ausscheidung von Stickstoff;353 1.14.6;7.6 Die Photosynthese;356 1.14.6.1;7.6.1 Oxygene Photosynthese;357 1.14.6.2;7.6.2 Anoxygene Photosynthese;360 1.14.6.3;7.6.3 CO2-Fixierung: Der Calvin-Zyklus;362 1.14.6.4;7.6.4 Regulation des Calvin-Zyklus;364 1.15;8 Membranen;365 1.15.1;8.1 Die Lipiddoppelschicht als universeller Bauplan aller zellulären Membranen;365 1.15.2;8.2 Die Lipidkomponente der Membranen;367 1.15.2.1;8.2.1 Phospholipide;371 1.15.2.2;8.2.2 Glykolipide;373 1.15.2.3;8.2.3 Sterine und Hopanoide;374 1.15.2.4;8.2.4 Etherlipide und Isoprenoidlipide;376 1.15.2.5;8.2.5 Lipopolysaccharide;377 1.15.2.6;8.2.6 Bewegungen innerhalb der Membran;377 1.15.2.7;8.2.7 Strukturelle Organisation biologischer Membranen;379 1.15.2.8;8.2.8 Funktionen einzelner Lipide;381 1.15.2.9;8.2.9 Bildung neuer Membranen - intrazelluläre Lipidverteilung;382 1.15.3;8.3 Die Proteinkomponente der Membranen;384 1.15.3.1;8.3.1 Periphere Membranproteine;385 1.15.3.2;8.3.2 Integrale Membranproteine;385 1.15.4;8.4 Transportvorgänge an Membranen;388 1.15.4.1;8.4.1 Kanalbildende Proteine;390 1.15.4.2;8.4.2 Carrier;390 1.15.4.3;8.4.3 Ionophore;393 1.15.4.4;8.4.4 Porine und kanalbildende bakterielle Toxine;393 1.15.4.5;8.4.5 Aquaporine;394 1.15.4.6;8.4.6 Liganden-gesteuerte Ionenkanäle;396 1.15.4.7;8.4.7 ATP-getriebene Transporter;396 1.15.4.8;8.4.8 Die Na+-K+-ATPase;398 1.15.4.9;8.4.9 ABC-Transporter;400 1.16;9 Die eukaryotischen Zellkompartimente;404 1.16.1;9.1 Die Kompartime
ntierung der eukaryotischen Zelle;404 1.16.2;9.2 Der Zellkern;406 1.16.2.1;9.2.1 Das Chromatin;408 1.16.2.2;9.2.2 Der Nucleolus;409 1.16.2.3;9.2.3 Kernlamina und Kernmatrix;410 1.16.2.4;9.2.4 Der Kernporenkomplex;411 1.16.2.5;9.2.5 Kerntransportprozesse;412 1.16.3;9.3 Endoplasmatisches Retikulum;416 1.16.3.1;9.3.1 Translokation von Proteinen in das endoplasmatische Retikulum;418 1.16.3.2;9.3.2 Proteinmodifikationen im ER;421 1.16.3.3;9.3.3 Lipidsynthese;423 1.16.3.4;9.3.4 Proteintransport zwischen ER und Golgi;423 1.16.4;9.4 Golgi-Apparat;425 1.16.4.1;9.4.1 Processing-Reaktionen im Golgi-Apparat;427 1.16.5;9.5 Vesikelknospung, Proteintargeting und Membranfusion;429 1.16.6;9.6 Exocytose, Endocytose, Transcytose, Phagocytose;432 1.16.6.1;9.6.1 Exocytose;433 1.16.6.2;9.6.2 Endocytose;434 1.16.6.3;9.6.3 Transcytose;439 1.16.6.4;9.6.4 Phagocytose;441 1.16.7;9.7 Microbodies: Peroxisomen, Glyoxysomen, Glykosomen;442 1.16.8;9.8 Lysosomen;444 1.16.8.1;9.8.1 Der enzymatische Abbau in Lysosomen;446 1.16.8.2;9.8.2 Mannose-6-phosphat: Das Sortierungssignal für lysosomale Proteine;447 1.16.9;9.9 Vakuolen;448 1.16.10;9.10 Mitochondrien;450 1.16.10.1;9.10.1 Energieliefernde Prozesse in den Mitochondrien;452 1.16.10.2;9.10.2 Austausch mit dem Cytosol;453 1.16.10.3;9.10.3 Mitochondrialer Import;453 1.16.11;9.11 Plastiden;455 1.16.11.1;9.11.1 Syntheseprozesse in den Chloroplasten;457 1.16.11.2;9.11.2 Proteintransport in Chloroplasten;457 1.17;10 Cytoskelett;460 1.17.1;10.1 Einführung in das Cytoskelett;460 1.17.2;10.2 Mikrotubuli;463 1.17.2.1;10.2.1 Tubulin;463 1.17.2.2;10.2.2 Bau der Mikrotubuli;464 1.17.2.3;10.2.3 Dynamische Instabilität der Mikrotubuli;466 1.17.2.4;10.2.4 Funktionen der Mikrotubuli;469 1.17.2.5;10.2.5 Mikrotubuli-abhängige Motorproteine;471 1.17.2.6;10.2.6 Cilien und Flagellen;473 1.17.3;10.3 Mikrofilamente;478 1.17.3.1;10.3.1 Actin;478 1.17.3.2;10.3.2 Bau der Mikrofilamente;478 1.17.3.3;10.3.3 Actinbindende Proteine;480 1.17.3.4;10.3.4 Myosine, die Mikrofilament-a
bhängigen Motorproteine;480 1.17.3.5;10.3.5 Funktionen der Mikrofilamente;482 1.17.4;10.4 Intermediäre Filamente;483 1.17.4.1;10.4.1 Bau der intermediären Filamente;484 1.17.4.2;10.4.2 Funktion der intermediären Filamente;485 1.17.5;10.5 Amöboide Bewegung;487 1.18;11 Zelloberflächen;489 1.18.1;11.1 Oberflächenstrukturen und extrazelluläres Material;489 1.18.1.1;11.1.1 Oberflächenstrukturen;489 1.18.1.2;11.1.2 Glykokalyx;490 1.18.1.3;11.1.3 Extrazelluläre Matrix der Tiere;491 1.18.1.4;11.1.4 Zellwände der Pflanzen;498 1.18.1.5;11.1.5 Zellwände der Prokaryoten;499 1.18.2;11.2 Oberflächenrezeptoren und Signaltransduktion;500 1.18.2.1;11.2.1 Rezeptortypen und Signaltransduktionswege;502 1.18.2.2;11.1.2 Signaltransduktion bei Pflanzen und Prokaryoten;511 1.18.2.3;11.2.3 Regulation der Signalübertragung und Integration der Signale;512 1.18.3;11.3 Zell-Zell-Kontakte;514 1.18.3.1;11.3.1 Tight Junctions;515 1.18.3.2;11.3.2 Adherens Junctions;517 1.18.3.3;11.3.3 Desmosomen;518 1.18.3.4;11.3.4 Septate Junctions;521 1.18.3.5;11.3.5 Gap Junctions;521 1.18.3.6;11.3.6 Plasmodesmen;523 1.19;12 Zellteilung;525 1.19.1;12.1 Funktionen der Zellteilung;525 1.19.2;12.2 Prokaryoten;525 1.19.3;12.3 Zellteilung bei Eukaryoten;527 1.19.3.1;12.3.1 Die Stadien der Interphase;529 1.19.3.2;12.3.2 Stadien der Mitose;532 1.19.3.3;12.3.3 Cytokinese;542 1.19.3.4;12.3.4 Mitose bei niederen Eukaryoten;543 1.19.3.5;12.3.5 Mitose höherer Pflanzen;545 1.20;Maße und Einheiten;548 1.21;Bildquellen;552 1.21.1;Titelliste;552 1.22;Sachverzeichnis;553
